Colaboración con Investigación y Ciencia.
La tuberculosis, causada por la bacteria Mycobacterium tuberculosis, sigue siendo una de las enfermedades infecciosas más mortíferas en el mundo. A pesar de que existen antibióticos eficaces contra ella y una vacuna que ofrece una protección global del 50 %, en torno a 1,5 millones de personas fallecieron por esta dolencia en 2020. La falta de acceso a tratamientos en países en desarrollo o el incremento progresivo de resistencias a múltiples antibióticos de primera línea, complica el pronóstico de la tuberculosis. Además, la pandemia de COVID-19 ha empeorado aún más el control de esta enfermedad, por la dificultad para detectar y tratar de forma temprana a los pacientes.
La bacteria M. tuberculosis se caracteriza por atacar casi siempre a los pulmones, donde provoca la mayor parte del daño. Al igual que otras muchas bacterias patógenas para el ser humano, este bacilo (bacteria con forma de bastoncillo) necesita hierro para realizar diversas funciones y multiplicarse (varias enzimas necesitan este ion para catalizar reacciones químicas). Para conseguirlo, M. tuberculosis posee un sofisticado sistema para secuestrar el hierro de los tejidos del hospedador. En esencia, el bacilo tuberculoso libera unas moléculas transportadoras de hierro (sideróforos), llamadas micobactinas y carboximicobactinas, que permiten acaparar este preciado ion metálico en su interior.
A diferencia de otras bacterias que se han estudiado ampliamente en el laboratorio, como Escherichia coli, la maquinaria involucrada en la secreción de sideróforos en M. tuberculosis y otras bacterias de la misma familia (como la bacteria causante de la lepra) presenta características muy particulares y poco conocidas. Ahora, investigadores de Estados Unidos han descubierto el papel de una proteína esencial para «robar» hierro del medio que le rodea. Los resultados de su estudio se han publicado recientemente en la revista Nature Communications.
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